Câu 1: Hãy nêu các bậc cấu trúc của phân tử protein. Hãy phân tích các liên kết hóa học tham gia hình thành nên các bậc cấu trúc đó.

 Bản chất phân tử của protein:

Là một hay nhiều chuỗi polypeptide được hình thành từ các amino axit thông qua liên kết peptide giữa các nhóm carboxyl và amin.

Trình tự của các axit amin trong chuỗi polypeptide được quy định bởi trình tự nucleotide của gen mã hóa.

 các bậc cấu trúc của phân tử protein:

Cấu trúc bậc 1

Là trình tự của các monomer: tức là trình tự của các amino acid trong một protein hay của các nucleotide trong DNA hoặc RNA.

Cấu trúc bậc 2

Chuỗi polypeptide được sắp xếp trong không gian hình thành nên cấu trúc bậc 2. Sự hình thành cấu trúc bậc 2 là do sự tương tác giữa các nhóm chức trong phân tử thông qua các liên kết hydro, liên kết kỵ nước.

Có 2 kiểu cấu trúc bậc 2 điển hình của protein: xoắn alpha và gấp nếp ß

Cấu trúc bậc 3

là cấu trúc gấp hơn nữa tạo thành cấu trúc không gian 3 chiều cuối cùng của một polymer. Trong trường hợp protein, điều này liên quan đến tương tác giữa nhóm R của các axit amin.

Cấu trúc bậc 4

Là sự tập hợp, lắp ráp của một vài phân tử protein hoặc chuỗi polypeptide, thường được gọi là các dưới đơn vị (subunit).

 phân tích các liên kết hóa học tham gia hình thành nên các bậc cấu trúc

Cấu trúc bậc 1

Là thành phần và trình tự sắp xếp các gốc amino acid trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được giữ bền vững dựa vào liên kết cộng hóa trị.

Cơ sở của cấu trúc bậc một là liên kết peptide (- CO - NH -), được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm alpha carboxyl của một amino acid này và một nhóm alpha amine của một amino acid khác. Phản ứng loại đi một phân tử nước.

Sản phẩm của phản ứng giữa 2 amino acid gọi là dipeptide...nhiều hơn được gọi là tri-, tetra-, penta-peptide và polypeptide.

Cấu trúc bậc một của protein là yếu tố di truyền hết sức ổn định. Mỗi tổ hợp có thứ tự sắp xếp acid amin khác nhau, chỉ cần một acid amin nào đó trong tổ hợp khác đi thì tính chất vật lí, hóa học và sinh học của protein khác đi rất xa.

Ví dụ. hồng cầu của người có 600-640 acid amin. Khi thứ tự của vlin và acid glutamic ở vị trí thứ 6 và 7 đổi chỗ cho nhau đã làm cho hồng cầu từ hình tròn biến thành hình lười liềm ( mà hồng cầu hình lười liềm là một bệnh di tuyền và là nguyên nhân gây ra thoái hóa giống).

Cấu trúc bậc một có vai trò quan trọng quyết định đến hình dạng và hoạt tính sinh học của các protein khác nhau.

Cấu trúc bậc 2

Cấu trúc bậc hai của protein hình thành dựa vào liên kết hydro. Các chuỗi polypeptide phải được cuộn gấp lại để mang hai nhóm peptide sát với nhau. Các hydro trên nitơ của một nhóm peptide sau đó liên kết với oxy của nhóm kia.

Hầu hết các cấu trúc bậc 2 trong protein thuộc một trong hai của cấu trúc bậc hai là chuỗi xoắn alpha (α-/ alpha helix) và nếp gấp beta (β- /beta sheet). Cả hai cấu trúc đều cho phép tạo thành lượng liên kết hydro tối đa có thể và do đó rất ổn định.

chuỗi xoắn α (alpha) có đặc điểm là mạch hydrogen giữa các liên kết peptid chiếm số đông, tạo cho xoắn ốc thế ổn định nhất và những nguyên tử sinh liên kết peptid - CO - NH - đều nằm trong một mặt phẳng.

Liên kết hydrogen giữ vị trí đặc biệt quan trọng trong tính cơ động, linh hoạt của các phân tử sinh học, của protein cũng như mô bào. Chính cấu trúc bậc hai đã làm cho phân tử protein mềm dẻo có thể đàn hồi được.

Ala, Glu, Leu và Met là các amino acid hình thành chuỗi xoắn alpha tốt nhưng Tyr, Ser, Gly và Pro thì không.

Ngoài ra, hai gốc amino acid cồng kềnh hay hai gốc có cùng điện tích nằm cạnh nhau trong các chuỗi polypeptide sẽ không khớp vào một chuỗi xoắn alpha.

Trong cấu trúc beta- sheet, các đoạn của chuỗi polypeptide thường nằm cạnh nhau theo kiểu, mặc dù không luôn luôn, đối song và nhóm R- nằm xen kẽ ở trên và dưới các mặt phẳng zig -zag của nếp gấp beta.

Mặc dù một số nếp gấp beta là phẳng, hầu hết các gấp nếp beta được biết đến nhiều lại xoắn theo chiều phải nên các dải cấu trúc beta không phải là phẳng mà cong.

Cấu trúc bậc 3

Cấu trúc bậc 3 liên quan đến các cấu trúc 3 chiều của một phân tử protein đơn (một cuộn gập lại thành một dạng cấu trúc hình cầu).

Việc gập lại này được hình thành nhờ vào các liên kết không đặc hiệu (liên kiết kỵ nước) do tương tác kỵ nước của các nhóm chức trong gốc amino acid với môi trường nước bên ngoài. Cấu trúc này chỉ trở nên bền vững khi các phần của một vùng trong phân tử protein được khóa vào trong các tương tác nhất định để hình thành cấu trúc bậc 4. Ngoài ảnh hưởng chủ yếu của liên kết kỵ nước trong lõi của protein và các liên kết hydro của chuỗi bên ưa nước, một loạt các hiệu ứng cũng rất quan trọng. Chúng bao gồm liên kết ion, liên kết hydro, lực van der Waals và liên kết disulfide

(-S - S-) . Tuy nhiên các dạng liên kết disulfide này rất ít gặp ở các protein trong tế bào chất bởi vì tế bào chất thường tạo ra môi trường khử.

.Liên kết disulfide (-S - S-)được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa nhau trên mạch peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại của mạch oevtid. Đây là liên kết đồng hoá trị nên rất bền vững.

Liên kết hydro: liên kết này xuất hiện khi giữa hai nhóm tích điện âm có nguyên tử hydro.

Liên kết ion: liên kết này hình thành giữa hai con trái dấu của hai gốc acid amin nằm xa nhau theo thứ tự trong chuỗi peptid, nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian. Ví dụ: giữa COO- của acid glutamic với NH3+ của lysin. Loại liên kết này nằm rải rác trong phân tử do có một số gốc acid amin có hai nhóm COOH và NH2.

Lực hấp dẫn Van dệt Vals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm cạnh nhau ở khoảng cách 1 - 2 lần đường kính phân tử.

Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2; -CH3) trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin... Nước trong tế bào đẩy các gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các búi kỵ nước trong phân tử protein.

Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình thù đặc trưng và phù hợp với chức năng của chúng

Cấu trúc bậc 4

Cấu trúc bậc 4 thường được giữ ổn định bởi các liên kết không cộng hóa trị và liên kết disulfide giống như ở cấu trúc bậc 3 (liên kết hydro, liên kết ion, lực van der Waals, các tương tác kỵ nước).

Các phức hợp của hai hay nhiều hơn các chuỗi polypeptide được gọi là dimer (2), trimer (3), tetramer (4) và nhiều (multimers). Nếu các chuỗi polypeptide hoàn toàn giống nhau (homo-), khác nhau (hetero-).

Hemoglobin là một heterotetramer (gồm 2 sợi anpha và 2 sợi beta).